Integrando distancias obtenidas por FRET (Förster Resonance Energy Transfer, por sus siglas en inglés) y simulaciones de la dinámica molecular es posible determinar modelos estructurales de moléculas que intercambian entre estados de diferente conformación. Al combinar experimentos a nivel de una molécula con mediciones a nivel cubeta, es posible asignar estados de conformación que intercambian a escalas de milisegundos. Aplicando esta metodología, presentaré el caso de cómo la Lisozima del bacteriófago T4 lleva a cabo su función enzimática a través de distintos estados conformacionales. Así mismo, presentaré cómo interacciones débiles entre los dominios PDZ de la proteína PSD-95 (Postsynaptic Density 95 kDa) estabilizan al menos dos estados que intercambian la conformación incluso a escala de sub-milisegundos. La combinación de FRET y dinámica molecular provee un camino para caracterizar estructuras moleculares altamente dinámicas.
