Buscar el cruce de las disciplinas en el mundo de las ciencias naturales y exactas no es tarea fácil. Encontrar la interrelación de los conocimientos y técnicas que se manejan desde diferentes perspectivas, no siempre se logra de manera exitosa. Sin embargo, y cada vez más, se persigue encontrar un enfoque que aúne aristas que provengan desde mundos diversos. Es así como la física, química, biología y la propia matemática, se asocian virtuosamente bajo una mezcla que funciona como una máquina productora de valioso conocimiento.
Un ejemplo de ello, es el trabajo que desarrolla el Dr. J. Andrés Rivas Pardo, quien pertenece al departamento de Física de la Universidad de Santiago, trabajando dentro del Soft Matter Research Center (SMAT-C). Este centro, está vinculado con un grupo numeroso de científicos provenientes desde diferentes áreas del conocimiento, todos ellos, reunidos bajo el propósito de entender las propiedades mecánicas de diferentes tipos de materiales. El Dr. Rivas Pardo se ha incorporado al grupo de fisica no lineal, donde se dedican a estudiar los procesos mecánicos que ocurren en la naturaleza, que van desde la locomoción de animales sobre sobre fluidos, fracturas de materiales complejos, y la elasticidad de biomoléculas tales como el DNA y proteínas.
“Yo soy bioquímico y realicé el doctorado en biología molecular, además de ello, realicé mi entrenamiento postdoctoral en biofísica, en este último, busqué comprender las propiedades mecánicas de proteínas elásticas usando técnicas de moléculas individuales”. Esto grafica la transdisciplina que se desarrolla en el edificio donde trabajo, el cual reúne a profesionales que vienen desde el campo de la física, la química y la biología. Es una estructura tridepartamental. Un verdadero complejo intermodal”, señala el investigador.
El doctor Rivas Pardo se entrenó en enzimología con el doctor Emilio Cardemil de la Universidad de Santiago. Posteriormente, migró a la Universidad de Chile, lugar donde desarrolló su tesis de doctorado bajo la supervisión de la Dra. Victoria Guixé. En dicha instancia, vertió sus esfuerzos en el entendimiento de la biología estructural, combinando la enzimología con novedosas herramientas biofísicas. En su postdoctorado, recibió entrenamiento en biofísica de proteínas, fundamentalmente, en la comprensión de los procesos mecánicos asociados a moléculas comprometidas en funciones elásticas. “El centro de materiales de la Universidad de Santiago está muy arraigado a la física, disciplina que tiene mucho que ver con los procesos mecano-elásticos de proteínas. Bajo este escenario, la física de los polímeros ha avanzado de manera acelerada, por lo que mi esfuerzo se enfocó en adquirir conocimientos sobre ese tipo de aspectos”, acota.
El investigador se está instalando en el laboratorio del doctor Francisco Melo, también de la USACH y líder del grupo de física no lineal, con la idea de entender los procesos involucrados en la interacción proteína-proteína de sistemas elásticos, pero esta vez, a nivel molécula única. “Nosotros usamos técnicas de manipulación de moléculas para aplicar fuerzas calibradas y conocer sus propiedades biofísicas. Y si bien, siempre hemos entendido los procesos mecánicos aplicando fuerza a proteínas y DNA, en el laboratorio usamos dos técnicas diferentes: pinzas magnéticas y fuerza atómica, ambas estrategias, son complementarias y nos permiten caracterizar biomoléculas con diferentes características mecánicas”, explica.
La idea de este bioquímico es implementar sistemas híbridos dentro de la investigación de las biomoléculas, esto por medio el registro de dos diferentes señales. “En nuestro caso estamos tratando de implementar un sistema donde somos capaces de perturbar una proteína elástica de manera mecánica y al mismo tiempo observar cómo esta interactúa con otras proteínas. Utilizamos una técnica de transferencia de energía denominada FRET (Föster Resonance Energy Transfer), de modo que se pueden observar fenómenos de fluorescencia y procesos mecánicos a la vez. “En el fondo, tenemos dos tipos de señales que convergen para un mismo estudio, y actualmente estamos comprometidos a aplicar dicha técnica en el laboratorio”, explica.
En ese sentido, los investigadores, a través de una nueva tecnología ya implemetada en el laboratorio pueden iluminar una molécula específica a la vez. La técnica llamada TIRF (Total Internal Reflection Fluorescence), genera una iluminación a partir de un campo evanescente permitiendo registrar una molécula específica, y no todas las moléculas contenidas en la muestra. De esta manera, el trabajo es mucho más específico. “Nosotros iluminamos solo las moléculas que están específicamente adheridas al vidrio, lo cual conseguimos por medio de la generación de un campo evanescente donde entra una luz de excitación que coincide con la luz de absorción de la molécula, permitiendo que ésta florezca, mientras que las moléculas que están justamente arriba de ellas no se excitan, ya que la luz no penetra en el medio. De ese modo, solo iluminamos las primeras moléculas que están adheridas al vidrio. Son estas mismas moléculas las mismas que más tarde sometimos a las técnicas mecánicas o de estiramiento”, explica el investigador.
De esta forma, el equipo en el que trabaja el Dr. J. Andrés Rivas Pardo, ha dado los primeros pasos para la implementación de esta nueva técnica híbrida en el país, la cual esperan pueda dar interesantes resultados en el estudio de las proteínas. Recientemente, Dr. Rivas Pardo ha publicado en artículo en la revista de la academia nacional de ciencias de Estados Unidos, PNAS, implementando un sistema que interviene con proteínas recién sintetizadas. “La técnica se basa en ofrecer un péptido que imita estructuras ya presentes en la proteína de adhesión bacteriana, de modo que este péptido mimético es incorporado en el plegamiento normal de la proteína. No obstante, este péptido es como un pequeño caballo de Troya ya que se une a la proteína entorpeciendo con el plegamiento y la elasticidad de la molécula”. Si bien el trabajo publicado es la prueba de concepto para la implementación de un sistema de anti-adhesión de bacterias, la idea es continuar el trabajo con la instrumentación híbrida implementando en el centro SMAT-C USACh. “Combinaremos la mecánica con visualización de una molécula por medio de FRET-TIRF, con la finalidad de generar una estrategia basada en péptidos que permita intervenir con la adhesión de bacterias patógenas humanas”. Frente a un antibiótico tradicional, estos péptidos podrían tener la ventaja de que la bacteria no podría generar resistencia sin cambiar la manera en que emplea sus proteínas de adhesión, además la administración de un péptido tiene muchos menos complicaciones para el individuo que un antibiótico común.
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Periodista: Patricio Grunert Alarcón. ®
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